wykład 3 biochemia peptydów i białek, KOSMETOLOGIA, Biochemia
[ Pobierz całość w formacie PDF ]
//-->Biochemia peptydów i białek – biochemiaTransaminacja –przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, wwyniku czego powstaje nowy aminokwas i ketokwas. Proces ten katalizowany jest przeztransaminazy(aminotransferazy)Te ketowkasy to: pirogronian, szczawiooctan, alfa-ketoglutaranReakcje te zachodzą wg. Wzorualfa aminokwas + pirogronian ----->alfa alanina + ketokwas (aminotransferaza alaninowa)aminokwas + szczawiooctan -----> asparaginian + ketokwas (aminotransferaza asparaginowa)aminokwas + α-ketoglutaran -------> glutaminian + ketokwas(aminotransferaza glutaminanowa)Dezaminacja –proces odłączania grup aminowych od cząst. Związków organicznych(aminokwasów). W wyniku kwasu powstaje ketokwas i toksyczny amoniak NH3.Jest to pierwszy proces związany z degradacją aminokwasu umozliw. Jego późnijesze wykozystaniejako substratu oddechowego.Dezaminacja.nie wymaga obecnosci tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów orazorganizmów denitryfikacyjnych. Przeprow. Jest przez grupe bakteri jelitowych e.coli, enterobacteraerogenos.Dekarboksylacja(inaczej dekarboksylowanie) to reakcja chemiczna , w której dochodzi dousunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych . W wyniku tej reakcji następujezazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla . W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzezdziałanie enzymów .prowadzi do powstawania amin po dekarboksylacji aminokwasówjednokraboksylowychAminy biogenne- organiczne związki chemiczne, aminy które powstają w wyniku procesudekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych .•Histydyna – histamina – hormon tkankow regulujący ciśnienie krwi, odpowiedzialny zareakcje alergiczne•••••••kwas asparaginowy – b alanina – element CoAKwas glutaminowy – kwas g aminomaslowy\Seryna – kolamina – element tłuszczy złożonychTreonina – propanolamina – elemen wit.B12Cysteina - cysteamina – element CoATyrozyna – tyramina – hormon tkankowy, dopamina – substrat do syntezy adrenalinyTryptofan – tryptamina – hormon tkankowy, serotonina – hormon tkankowyPeptydy –cząsteczki łańcuchowe zbudowane z 2 do 100 aminokwasów, w których pojedynczeczłony połaczone są wiązaniami amidowym zwanymi też peptydowym.Cząsteczki te przechodzą przez błony dializacyjne (cięzar cząsteczkowy do 10 000 daltonów) oraznie ulegają denaturacji ze względu na brak strukury wtórnej.Tworzenie wiązania peptydowegoAminokwasy mają zdolnosc do reagowania ze sobą poprzez grupę karboksylową jednej resztyaminokwasowej z grupa aminową drugiej reszty aminokwasowej, z wytworzeniem wiązaniapeptydowego.Wiązanie peptydowe ma charakter częściowo wiązania podwójnego co powoduje usztywnienie tegoukładu oraz zablokowanie wokół niego rotacji przyległych atomów. Sprawia to, że wszystkie 4atomy tworzace wiązanie ( C, O, N, H) znajdują się w jednej płaszczyźnie tzn są koplanarne ipozbawione są możliwości wzajemnego ruchu.Wiązanie peptydowe nie posiada ładunku w fizjologicznym pH. W fizjologicznym pH peptydy sąobdarzone ładunkiem elekrycznym dzięki ładunkom ich grup końcowych (karboksylowej iaminowej) oraz polarnych grup R. Wartość tego ładunku zalęzy od wartości pK i otoczenia grupdysocjujących oraz pH otoczenia. Podobnie jak każdemu aminokwasowi mozna pzyporzadkować pl,tak każdemu peptydowi odpowiada punkt izojonowy – wartośc pH, przy której liczba protonówzwiązanych z grupami zasadowymi jest równa liczbie protonów odszczepionych przez grupykwasowe (wyrównanie liczby ładunków)Wiążeni peptydowe nie absorbuje promieniowania z zakresu widzialnego, więc nie nadajezawierającym je związkom barwy. Pochłania pomieniowanie UV z zakresu λ = 220-230 nm.Obecność wiązania peptydowego można wykazać za pomocą reakcji biuretynowej. Nazwa tapochodzi od biuretu (H2N – CO – NH – CO – NH2) najprostszego związku dającego pozytywnywynik wspomniajej reakcji.Przeprowadza się ją dodając do próby zasadowego roztworu siarczanu miedzi (CuSO4) wynikpozytywny objawia się intensywnie fioletowym zabarwieniem.Podział peptydówZe względu na ilość reszt aminokwasowych wchodzących w skład peptydu, wyróżniamy:•oligopeptydy (3-10; 3 – trójpeptydy, 4 – tetrapeptydy itd.)•polipeptydy (10 – 100)•białka (>100)Zgodnie z innym kryterium (masy) peptydy o masie <10 kDa określane są jako polipeptydy zas omasach większych jako białka.Inny podział:Homeomeryczne – złożone wyłącznie z aminokwasówHeteromeryczne - zawierają dodatkowe elementy strukturalneHomodetyczne – zawierają wyłącznie wiązania peptydoweHeterodetyczne – występują też inne wiązania t.j: estrowe, disulfitowe, tioestroweBiologiczne funkcje peptydów:Hormony np. TRH, ADH, OTNeuroprzekaźniki i neuromodulatory np. enfekaliny, endorfiny, PS, neurotensyna,samatostatynaToksyny np. mikrocystyny i nodularyny syntezowane przez cyjanobakterieAntybiotyki np. walinomycyna, gramicydyna A i S, bleomycynaAntyoksydanty np.GSHBiologicznie ważne oligopeptydy:Karnozyna i anserynaAspartan(słodszy od sacharozy)GlutationEnkefalinyAngiotensyna IIBradykininaWazopresyna, oksytocynaBiologicznie ważne polipeptydy (przykłady):Glukagon – ma istotne znaczenie w gospodarce węglowodanowejInsulina - ma istotne znaczenie w gospodarce węglowodanowejEndorfiny – tzw. Hormony szczęściaBiałka ( Proteiny)Wielkocząsteczkowe peptydy o masie od ok. 10000 Daltonów(Da) do milionów DaPolimery zawierające więcej niż 100 aminokwasówPodstawowy składnik materii organicznej, o kluczowym znaczeniu dla struktury ifunkcji komórek oraz dla regulacji procesów metabolicznychOlbrzymia różnorodność białek spotykanych w żywych organizmach wiąże się zezmiennością składu oraz sekwencji aminokwasów budujących łańcuchypolipeptydowe, a także z obecnością innych nie aminokwasowych związkówchemicznych i ugrupowańW skład cząsteczki białkowej wchodzi ok. 20 różnych L-αaminokwasów, zwanychaminokwasami białkowymiBiałka możemy podzielić ze względu na :Ich rozmieszczenie w organizmiePełnioną funkcjęBudowęWłasności fizykochemiczneKlasyfikacja białekProteiny wewnątrzkomórkowe:Białka cytoplazmatyczneWystępujące specyficznie w poszczególnych organellach oraz błonachProteiny wydzielane pozakomórkowe:Pełnią w ustroju rozmaite funkcje strukturalne, fizjologiczne i biochemiczneZe względu na kształt cząsteczki i rozpuszczalność w wodzie białka dzieli się na:Globularne – w przybliżeniu kuliste, dobrze rozpuszczalne w wodzieFibrylarne – kształt wydłużony, nierozpuszczalne w wodzieZe względu na stan skupienia białka dzieli się na:Stałe (kolagen, elastyna)Półpłynne (cytoplazmatyczne)Płynne (białka osocza)Ze względu na budowę cząsteczki – obecność dodatkowych składników – białka dzielimy na :Białka proste (proteiny) – zbudowane wyłącznie z aminokwasów i nie posiadającedodatkowych elementów: albuminy, globuliny, histony, protaminy, skleroproteinyBiałka złożone (proteidy) – zawierające dodatkowe składniki niebiałkowe np. cząsteczkiwęglowodanów (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), resztę kwasu fosforowego(fosfoproteiny), atom metalu ( metaloproteiny), cząsteczkę barwnika (chromoproteiny) lubzwiązane z kwasem nukleinowym (nukleoproteiny)Ze względu na pełnione w organizmie funkcje białka dzielimy na:Enzymatyczne – np. dehydrogenaza mleczanowa (LDH), transaminazaasparaginowa(AspAT), cyklooksygenaza (COX)Hormonalne – np. hormony przedniego płata przysadki (GH, PRL, ACTH, TSH, FSH,LH),Hormony trzustki (insulina, glukagon), parathormon (PTH)Strukturalne – np. kolagen, elastyna, keratynaTransportowe – np. transferryna, hemoglobina (HGB), ceruloplazmina (CER),transkobalamina (TC)Zapasowe – np. mioglobina, ferrytynaOdpornościowe – np. immunoglobuliny, białka układu dopełniacza (C), białka ostrej fazyKurczliwe lub bezpośrednio biorące udział w ruchu – np. aktyna, miozyna, tropomiozyna,troponinaToksyny – np. Tężcowa (tetanospamina i tetanolizyna), botulinowa, toksyna choleryRole pełnione przez białka w organizmie:BudulcowaZapasowaEnzymatycznaRegulacyjnaTransportującaOchronnaReceptorowaKurczliwaOnkotycznaBiałka układu odpornościowegoHormony białkoweToksynyCzynniki wzrostu i różnicowania komórekKlasyfikacja białekBiałka pokarmowe dzielimy ze względu na przydatność dla organizmu na:Pełnowartościowe – złożone z aminokwasów egzogennychNiepełnowartościowe – złożone z aminokwasów endogennychBiałko w stanie natywnym (rodzimym)tzn. takim, w jakim występuje w organizmie w sposóbnaturalny, pełniąc swoje biologiczne funkcje, przyjmuje określoną strukturę przestrzenną zwanąkonformacją.W badaniach struktury protein określono kilka poziomów organizacji budowy molekularnej:struktura I, II, III, IV – rzędowa ponieważ białka należą do najbardziej złożonych związkówchemicznych występujących w przyrodzie.
[ Pobierz całość w formacie PDF ]